近日，比分365_365体育-天下足球网官网推荐吴玉俊团队在New Crops上在线发表了题为“Apoplastic Battlefield: Pathogen Proteases Target BAK1 to Disarm Plant Immunity”的评述文章，对南京农业大学王源超教授团队发表于Nature Plants上一篇题为《A conserved Phytophthora apoplastic trypsin-like serine protease targets the receptor-like kinase BAK1 to dampen plant immunity》的研究论文进行了深入解读。

该研究通过系统分析大豆疫霉（Phytophthora sojae）分泌的质外体效应子蛋白，首次鉴定到一类能够在质外体空间直接靶向切割核心免疫共受体BAK1胞外结构域的胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶，PsTry1。在此基础上，研究团队通过精准的位点鉴定与功能筛选实验，进一步证实，PsTry1可特异性识别并切割大豆BAK1胞外富亮氨酸重复结构域中的Leu163位点。从BAK1蛋白结构与功能关联层面分析来看，该切割位点定位于BAK1第4个富亮氨酸重复序列（LRR4）的α-螺旋区域，而这一结构域恰好是BAK1完成配体识别并与PRRs组装形成免疫受体复合物的核心功能区。因此，质外体效应蛋白PsTry1对植物抗病免疫的抑制，是因为BAK1中Leu163位点被特异性切割后，会直接破坏BAK1免疫受体复合物的正常组装，进而阻断了植物病原相关分子模式触发的免疫（PTI）信号通路的正常激活与传导，最终导致植物对病原菌的基础抗病能力大幅降低。值得注意的是，PsTry1对免疫激活状态下的BAK1表现出更强的切割偏好，这可能也是因为免疫激活后，BAK1发生磷酸化诱导的构象变化，使得核心切割位点更充分暴露，从而更易被PsTry1识别与切割。此外，与传统的胞内效应蛋白由植物胞内NLR受体识别并触发免疫不同，PsTry1在质外体空间中发挥作用能有效规避胞内NLR免疫监视系统的识别，形成一种“隐蔽攻击”策略。因此，未来对PsTry1/BAK1复合体精细结构的解析，将一方面有助于深入阐明PsTry1的致病机制，并为抗病作物的分子设计育种提供潜在靶点。另一方面，也将有助于回答植物是否已进化出能够直接识别PsTry1并启动免疫应答的受体蛋白，或针对PsTry1这类质外体效应蛋白的蛋白酶抑制剂，以为将来绿色新型生物农药的开发奠定扎实的理论基础。

比分365_365体育-天下足球网官网推荐生命科学学院吴玉俊教授为本文通讯作者，比分365_365体育-天下足球网官网推荐生命科学学院硕士研究生郎娟为论文第一作者。该研究得到了青海省杰出青年基金及重点研发计划等项目资助。此次受邀撰写评述性文章，不仅体现了吴玉俊教授在植物免疫信号转导领域取得研究成果的高度认可，也进一步提升了比分365_365体育-天下足球网官网推荐在植物学领域的影响力。

New Crops期刊名誉主编由钱前院士、许为钢院士和张献龙院士共同担任，主编由河南大学宋纯鹏教授担任。创刊以来New Crops发展迅猛，已于2025年5月获得首个CiteScore 5.2，目前CiteScore已攀升至16.5，显示出强劲的学术影响力增长势头。该期刊聚焦于作物抗逆高产优质性状的改良，致力于推动作物育种的基础创新能力提升和关键核心技术发展，竭力为广大科研工作者提供一个国际学术交流和传播平台。

(图文：吴玉俊）